不同类型的抑制剂可以以多种方式抑制蛋白质。竞争性抑制剂将与底物竞争活性位点，以阻止蛋白质发挥其功能。如果有足够的底物和很少的竞争性抑制剂，蛋白质就会像没有竞争性抑制剂一样发挥它们的功能。

相反，变构抑制剂与远离活性位点的蛋白质区域结合，但改变活性位点的形状，使底物无法结合。由于没有直接竞争，增加底物浓度不能克服变构抑制。非竞争性抑制是变构抑制的一种。当抑制剂只与酶-底物复合物结合，将底物锁定在适当位置并阻止其他底物结合时，就会发生非竞争性抑制。

蛋白质上的活性位点是底物可以附着的区域。这种关系通常用锁和钥匙的比喻来描述，因为每种蛋白质都有一个特定于一种底物的活性位点，就像锁只能用一把钥匙打开一样。

这里的关键是要知道，如果某种物质在活性位点以外的位置结合酶，这种修饰类型被定义为变构。其他词更笼统地描述了可以与受体、酶等结合的东西，但最好、最具体的答案是“变构”。

重要的是要知道，当暴露在高温下，所有的蛋白质都会变性，失去其原有的形状/构象。

这与反应的活化能无关(消去那个答案)。虽然一些底物可能在高温下被降解，但“全部”这个词使这个答案不正确，也不能描述酶发生的情况。共价修饰可以改变酶的功能，但与温度升高无关。

正确的答案是酶本身发生了变性，从而改变了活性位点的形状和形成方式，导致酶无法有效地结合底物。酶的结构是由分子间的作用力决定的，这种作用力容易受到温度变化的干扰(不像共价键)。

竞争性抑制是唯一一种抑制剂分子直接结合酶的活性位点，从而与实际底物“竞争”酶上的位置的抑制。其他选择包括结合酶的其他部位(非竞争性)或结合酶-底物复合物而不是分离的酶(混合)，但除了竞争性外，它们都没有描述与活性位点的结合。