酶的活性会受到温度和ph等环境因素的影响，这是因为蛋白质在高温和极端ph下会变性并失去形状。大多数酶喜欢在接近体温的温度下起作用。最佳pH值通常在pH值6到8之间;然而，消化酶更喜欢pH值在2到3左右的较低环境(例如胃蛋白酶，这是有道理的，因为胃蛋白酶在胃内的酸性条件下起作用)。

酶都是蛋白质，然而有一些RNA分子被发现可以催化反应，但它们被称为核酶，而不是酶。它们通过降低反应的活化能来加速反应，并且不改变反应物或生成物的能态。

酶的工作原理是降低反应的活化能，这可以通过使反应物更紧密地聚集在一起，也可以通过破坏过渡态的稳定来实现。它们不影响反应的平衡，也就是说它们不影响反应物或生成物的数量。它们只是通过减少反应所需的能量来提高产物形成的速度。

竞争性抑制剂会暂时与酶的活性位点结合。这阻止底物进入酶的活性位点，并阻止酶催化反应。

相反，非竞争性抑制剂将结合酶的其他区域，在活性位点之外，并导致活性位点改变形状。这种变化阻止了底物的结合。

抑制剂能够以多种方式阻止酶的最大速率。一些抑制剂，如非竞争性抑制剂，能够附着在酶的某一点上并改变其构象。然而，竞争性抑制剂直接与活性位点结合，从而阻止底物进入酶。

竞争性抑制剂是唯一一种直接与酶活性位点结合的抑制剂。

抑制剂与酶结合并阻止酶发挥正常功能。它不会破坏酶，也不会改变酶的含量，但会降低酶的活性。

大多数抑制剂通过与酶结合而起作用，这样底物就不能与酶结合，从而不能发挥作用。

抑制剂通常通过干扰反应而不改变底物或酶分子的数量来影响功能。

正确答案是化合物A的竞争性抑制。可以看出，由于化合物A的抑制特性被否定，反应速率提高了。结果，由于反应速率随着反应物浓度的增加而增加(假设有足够的酶存在)，化合物a的竞争性抑制发生了。相反，在化合物A或未知化合物的变构调节的情况下，反应物的浓度将是无关的。酶的分解不会导致反应速率的增加。

非竞争性抑制剂不直接与酶的底物结合位点的底物结合相竞争。相反，抑制剂与酶上的另一个位点结合，从而改变酶对底物的亲和力;因此，添加更多的底物不会引起酶活性的变化。

血红蛋白是一种在红细胞中发现的蛋白质。它对氧、二氧化碳和一氧化碳有很高的亲和力。在氧气浓度高的肺部，血红蛋白会与氧分子结合，并将氧分子通过血液输送到身体的细胞中。然后，这些细胞可以利用氧气通过氧化磷酸化和电子传递链获得能量，这需要氧气作为电子受体。

虽然血红蛋白可以结合二氧化碳，但大多数二氧化碳废物都以碳酸氢盐和碳酸的形式溶解在血液中。血红蛋白对一氧化碳的高亲和力意味着，当一氧化碳过量存在时，它可以阻断氧气的结合位点。这就是一氧化碳中毒中毒的原因。