诱导拟合模型解释了酶的活性位点可以接受某些特定底物的一种方法。最初，活性位点可能与底物不完全匹配，然而，当底物进入该位点时，它可以改变酶的构象，使其完全匹配，并可以被酶作用。

要回答这个问题，我们需要对氨基酸的性质有一个大致的了解。例如，在生理pH值下，一些氨基酸侧链会带负电荷，一些会带正电荷，而另一些则是中性的。因此，我们需要注意每个位置有哪些氨基酸特征，然后评估每个答案选项，看看被取代的新氨基酸是否有不同的特征。

在位置是精氨酸，它带正电荷。在位置缬氨酸，它有一个脂肪族侧链，是中性的，相对疏水。在位置是谷氨酸氨基酸，由于其侧链上的羧基而带负电荷。最后是甘氨酸它的侧链包含一个氢原子。

现在我们有了酶中氨基酸残基的特征，让我们将它们与答案选项中列出的替换进行比较。

将天冬氨酸残留物替换到相应位置这意味着用带正电荷的氨基酸取代缬氨酸(中性)。因此，这可能会导致酶活性的破坏。

将色氨酸残渣替换到相应位置将取代甘氨酸。与甘氨酸极小的侧链相比，色氨酸的侧链非常大。这种巨大的大小差异可能会导致空间位阻效应，从而干扰底物与酶的结合。

将天冬酰胺残留物替换到相应位置将取代谷氨酸。因为谷氨酸是带负电荷的，而天冬酰胺是中性的，这种替代可能会干扰酶的活性。

最后，让我们考虑一下精氨酸在位置上的取代赖氨酸。在这种情况下，带正电的精氨酸会被另一种带正电的氨基酸赖氨酸取代。由于这两种氨基酸之间的相似性，这种替代是最不可能引起酶活性中断的。

肽键是通过一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基缩合而形成的。因此，两个氨基酸的结合会导致一个水分子的损失。同样地，将三个氨基酸连接在一起会导致两个水分子的损失。根据这种模式，我们可以得出这样的结论:流失的水分子数量等于连接在一起的氨基酸数量减1。因此，100个氨基酸的结合会导致99个水分子的损失。

肽键连接两个氨基酸。这是缩合反应(水分流失)的结果，两个氨基酸之间形成了一个新的氮-碳键。注意，氨基酸合成发生在方向。肽键是负责氨基酸初级结构的共价键。

对于这个问题，我们有三种不同的氨基酸，并被问及它们有多少种可能的排列方式。一种方法是列出所有可以连接它们的不同方式。

1) Gly-Leu-Glu

2) Gly-Glu-Leu

3) Leu-Gly-Glu

4) Leu-Glu-Gly

5) Glu-Leu-Gly

6) Glu-Gly-Leu

或者，我们也可以用数学表达式来确定三个独立事物组合的个数，等于．

多肽内的肽键形成平面，而多肽的其他部分则可以自由旋转。这是因为氨基氮上的电子离域(共振)，形成了部分双键。

虽然碳和氮之间的电负性有轻微的差别，但这并不影响多肽的平面性。此外，虽然侧链和水之间可能会发生少量的氢键，但它不会影响平面度。

由于不同氨基酸残基侧链之间的位位冲突，顺式构象非常罕见。范德华力对于两边链占据附近空间来说太大了。然而，脯氨酸是一种非常独特的氨基酸。脯氨酸有一个独特的环结构，它的侧链与它的氨基骨干基团相连。正因为如此，实际上会有一些空间冲突反式构象，除了独联体构象。总的来说，估计有10-30%的脯氨酸存在于顺式构象中，远远大于其他氨基酸。

拉玛钱德兰图，也被称为二面体图，告诉我们什么键角对氨基酸残基有利。有颜色的区域是有利的，而没有颜色(白色)的区域是不利的。此外，每个彩色区域还对应着不同的二级结构(alpha helix, beta sheet等)。

这些图并不能告诉我们多肽链中特定的残基顺序，也不能告诉我们打破酰胺键所需的能量。

在球状蛋白质中，氨基酸链可以以一种极性基团位于蛋白质表面的方式扭曲。这使得蛋白质与水相互作用，并提高了蛋白质在水中的溶解度。这在纤维蛋白中不会发生，所以纤维蛋白不溶于水。

肌动蛋白链的生长发生在链的(+)端，核苷酸水解促进肌动蛋白链的解离。2个g -肌动蛋白单体微丝构成1个f -肌动蛋白微丝。然而，肌动蛋白丝组件是由ATP提供动力，而不是GTP。