变构(意思是“其他位点”)抑制将涉及分子与活性位点以外的位点的结合。竞争性抑制包括抑制剂分子与酶活性位点的结合。两种形式的抑制都降低酶催化反应的速率。

能够与酶结合并阻止酶到达的分子是非竞争性抑制剂。以一氧化碳为例。这种分子与血红蛋白结合，但一直附着在血红蛋白上。氧不能破坏一氧化碳和血红素之间的共价键，因此是非竞争性的。由于一氧化碳永久附着在血红素上，血红蛋白无法达到完全饱和的氧气，因此是降低了。

酶上的变构位点可以结合增强剂和抑制剂。由于问题只说明它与变构位点结合，因此该分子可能是酶的抑制剂或增强剂。回想一下，抑制剂抑制酶的活性，而增强剂则增加酶的活性。

非竞争性抑制剂和/或活化剂与变构位点结合。另一方面，竞争性抑制剂与活性位点结合;因此，该分子不能成为竞争性抑制剂。竞争性抑制剂降低酶和底物之间的亲和力，而非竞争性抑制剂不改变亲和力。由于我们已经确定它不能成为竞争性抑制剂，因此该分子不能降低亲和力。

非竞争性抑制的特点是酶的最大速度(或效率)降低。非竞争性抑制剂不可逆地与酶结合并阻止底物酶活性。这降低了酶的功效。与竞争性抑制不同，非竞争性抑制不能通过增加底物浓度来克服，因为抑制剂和酶之间存在不可逆的相互作用。

非竞争性抑制不会改变Michaelis-Menten常数，．这意味着酶和底物之间的亲和力在非竞争性抑制中不会改变。非竞争性抑制剂与酶的变构位点结合，通过改变活性位点来阻止底物与酶的相互作用。有时，非竞争性抑制剂允许底物-酶相互作用，但使酶活性失活;因此，非竞争性抑制剂有时允许底物结合，但它们总是阻止酶活性和酶促反应。

问题说明氮和氢原子之间的键发生在相邻的分子之间;因此，这是一个分子间键。回想一下，氢键是发生在氢原子和氮、氧或氟原子之间的分子间键。这意味着这个问题中涉及的分子间键是氢键。氢键(像其他分子间键一样)是可逆的，可以通过施加一些能量来破坏。由于抑制剂和酶之间的键是可逆的，所以抑制剂必须是竞争性抑制剂。另一方面，非竞争性抑制剂不可逆地(通过共价键)与酶上的变构位点结合。

竞争性抑制剂可以通过增加底物浓度来克服。这是因为当存在过量底物(底物与竞争性抑制剂竞争酶)时，抑制剂和酶之间的可逆弱键可能被破坏。竞争性抑制剂也会增加Michaelis-Menton常数，．增加降低底物与酶之间的亲和力。

非竞争性抑制剂通过结合酶而不阻碍底物进入活性位点起作用。因此，酶对底物的亲和力不受影响然而，它确实会对酶形成最终产物的能力产生负面影响。因此，最大速度反应的能量减小了。

当抑制剂与酶的变构位点结合时，发生非竞争性抑制，但前提是底物已经与活性位点结合。换句话说，非竞争性抑制剂只能与酶-底物复合物结合。

当抑制剂与酶上的变构位点结合时，发生非竞争性抑制，但仅当它是酶-底物复合物时。因为抑制剂与酶-底物复合物结合然后改变酶的构象，这使得底物很难与酶分离。因此，底物对酶的表观亲和力显著增加。的减少表示亲和度的增加。当非竞争性抑制剂结合时仍会减少。

对于非竞争性抑制剂，抑制剂结合到与底物结合位点分离的位点上。甚至当底物与酶结合时，这种情况也会发生，阻断了酶的反应过程，降低了酶的催化作用。

这将导致Vmax的降低，因为酶的催化能力因抑制剂与酶-底物复合物的结合而降低。Km不会因为底物和非竞争性抑制剂结合到不同的位点而改变。

正确的答案是，酶的非竞争性抑制剂只影响作用于多种底物的酶。非竞争性抑制剂仅与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合。它们扭曲了活性位点，以阻止酶的催化活性，而实际上并没有阻止底物的结合。这种情况不会发生在一次只作用于单一底物的酶上。添加更多的底物和降低可用的游离酶的数量都适用于竞争性抑制剂，它们与游离酶结合并阻断酶的底物结合位点。非竞争性抑制剂确实降低了表观K_米在linewever - burke图上，但他们也降低了表观V值_米．