通常，二抗被设计成具有荧光或比色标记以允许检测。一抗与感兴趣的蛋白质结合，但(通常)没有自己的标签。蛋白质样本已经在电泳过程中被正确分离。噪声通过各种方法被阻断，但不是通过二抗。二抗不影响一抗的结合。

正确答案是Western blot。Western blots利用抗体检测细胞裂解液中的特定蛋白质。Northern blot检测样本中的特定RNA，而Southern blot检测样本中的特定DNA序列。EMSA检测蛋白质是否活跃，因此可以结合特定的DNA序列。

在SDS-PAGE凝胶上运行蛋白质并按大小分离后，它们被转移到硝化纤维膜上。这就暴露了蛋白质，这样抗体就可以识别并结合到目标蛋白质上。一旦抗体结合，荧光二级偶联抗体将促进感兴趣的蛋白质的可视化。

ELISA和western blot的主要区别在于ELISA检测到的是原始蛋白，而western在检测之前需要通过SDS-PAGE对蛋白进行变性处理。这使得western blotting更严格，更适合定量，尽管如果操作得当，这两种方法都可以定量评估蛋白质水平。

SDS-PAGE要求蛋白质在通过凝胶之前变性，通常是通过添加洗涤剂，然后加热样品。由于蛋白质有四个不同分子量的亚基，我们可以看到四条不同的条带，分别代表这四个亚基。如果亚基的分子量相同，我们只能看到一条条带。

决定蛋白质在SDS-PAGE过程中迁移距离的主要因素是蛋白质的大小。SDS-PAGE的主要特征之一是蛋白质样品在通过凝胶之前被变性并覆盖在洗涤剂中。这基本上消除了任何复杂的折叠程度或亚基的数量。事实上，亚基会根据它们自己的分子量迁移。

SDS-PAGE需要一种变性蛋白凝胶，根据大小分离蛋白质。主要成分是聚丙烯酰胺和十二烷基硫酸钠- sds - page是指十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳。为了使结果可视化，通过SDS-PAGE分离的蛋白质被转移到硝化纤维膜上，在那里用抗体探测特定的感兴趣的蛋白质。

聚丙烯酰胺凝胶允许DNA链分解到单碱基对差异。所有这些其他选项适用于任何类型的凝胶电泳。聚丙烯酰胺的这一特性使得一些早期形式的桑格测序成为可能，在这种测序中，DNA序列通过四柱凝胶(腺嘌呤、胞嘧啶、鸟嘌呤和胸腺嘧啶各一柱)上各自的链长来读取。

为了研究基因表达，量化特定RNA转录本的表达是有用的。所有的印迹技术都遵循类似的程序，但在分离的大分子或获取的信息上有所不同。Southern blotting用于DNA片段，western blotting用于蛋白质，eastern blotting用于翻译后修饰。北方印迹法在这个问题上最有用，因为它被用来观察RNA片段。

Southern blotting是一种用于检测样本中特定DNA序列的技术。样品在琼脂糖凝胶上运行，并转移到膜上。然后将标记好的核酸探针与膜一起孵育。该探针携带了一个用于识别的标签，只会绑定到DNA的目标区域。如果标记被识别，那么研究人员可以得出结论，目标基因存在于样本中。

抗体在western blotting中最常用来检测特定的蛋白质。生物素结合蛋白在检测和纯化过程中有着广泛的应用。磷-32通常用于标记核苷酸(如GTP)以进行酶分析。