如果反应速率已趋于稳定，这表明酶已达到饱和。在这一点上，每个酶分子上的每个活性位点都在尽可能快地积极催化反应。此时改变反应速率的唯一方法，就是增加溶液中酶的浓度。再增加底物浓度也没有效果。

我们知道酶没有变性因为反应还在进行。反应速率在平台期是恒定的，不会降为零。

Lineweaver-Burk图是一种图形化表示酶动力学的方法。这很方便，因为图的几个部分很容易显示重要的信息，如速率常数。y轴截距特别有用，因为它表示最大速度的倒数。x截距描述的是米切里斯常数的负倒数。斜率是米切里斯常数除以最大速度的商。

这两个图包含相同的信息。Michaelis-Menten图显示了初始反应速率和底物浓度(与)．Lineweaver-Burk图显示了这两个变量的倒数之间的关系，然而，在Lineweaver-Burk图上可视化重要数据要容易得多。x轴截距，y轴截距和斜率都包含感兴趣的点。然而，Lineweaver-Burk图的一个缺点是，如果积累的数据中有一些缺陷，它就更容易不准确。

唯一能改变就是加入非竞争性抑制剂。这种抑制剂的加入会影响催化反应的游离酶的数量，从而降低通过降低有效酶的浓度。

添加竞争性抑制剂将改变，但不是．一旦达到饱和，增加衬底浓度将没有效果。

在反应过程中，反应物在演化成生成物之前必须经过高能跃迁态。催化剂降低了这种过渡态的自由能，从而使反应物更容易进行化学反应，因为活化能降低了。

正确的答案是非竞争性抑制。酶-底物复合物的形成在酶上创造了一个可供抑制剂结合的替代位点。这种机制被认为是无竞争性的，因为抑制剂和底物并不竞争酶上的同一结合位点。

酶通过降低反应进行所需的能量来影响反应速率。结果，酶会降低活化能。需要注意的是，正向反应速率和反向反应速率都是通过一种酶来提高的。如果不是这样，与未催化的反应相比，会产生更多的产物，酶不会影响反应的平衡常数。

酶是一种生物催化剂，能加快反应速度。这是通过降低启动反应所需的活化能来实现的。然而，反应的平衡不受影响。这意味着焓和熵不受酶存在的影响。

正确答案是裂解酶。这类酶的正向反应只需要一个底物。

连接酶催化两个分子之间化学键的形成，异构酶重新排列分子中的原子，激酶使分子磷酸化，转移酶将一个分子的官能团转移到另一个分子。

激酶是一种催化磷酸基从ATP转移到底物分子的酶。果糖-6-磷酸磷酸化成果糖-1,6-磷酸是由磷酸果糖激酶介导的。