酶通过降低反应开始所需的能量(活化能)来加速反应。它们对自由能的变化没有任何直接影响，也没有向系统提供额外的能量。酶也不能改变底物的浓度。催化作用永远不会影响反应的平衡常数或平衡浓度。

酶被用来增加反应的速度。这是通过降低底物反应所需的活化能来完成的，通常是通过改变过渡态。然而，酶不会增加产物的形成量;它们只是帮助更快地达到平衡。换句话说，酶改变的是反应速率，而不是平衡。

虽然这似乎是违反直觉的，但正反反应速率都是由酶加速的。如果没有这种情况发生，酶会比正常情况下产生更多的产物，而酶不会增加系统中产生的产物的数量。酶也不影响反应的焓，所以使反应放热不是一个可以接受的答案。

复合体是由细菌间传递的必需基因编码的。没有这些蛋白质，细菌细胞就不能形成更多的细胞。“-some”代表一起工作的蛋白质集合，“repli-”代表复制。TATA盒子是一个DNA序列，用于指示基因的开始，染色体收集遗传物质，剪接体从mrna前移除内含子，但这和所有翻译后修饰只发生在真核生物中。胞体是细胞中专门用于吞噬作用的部分。

Michaelis-Menten常数取决于温度和pH值。它是底物浓度，反应速率是．非竞争性抑制剂改变酶的形状，在不影响反应的情况下减慢反应速率_．竞争性抑制剂结合酶活性位点，增加_．

Helothermine是一种抑制小脑颗粒细胞钙通道的肽毒素。小脑是大脑中控制随意肌肉运动的部分，比如四肢的肌肉运动，毒素必须特别抑制这两种症状，而不是完全瘫痪或其他问题。

蛋白质具有所有这些功能，甚至更多。大多数酶是蛋白质，有助于催化自发反应。核糖酶也有这个功能，但它是由RNA构成的。蛋白质可以作为转录调控因子，开启或关闭基因转录。结构蛋白，如肌动蛋白，可以帮助维持细胞的形状。其他小的蛋白质，如胰岛素，可以作为激素，可以扩散到全身传递重要信息。

酶能做很多事情，但不能促进非自发反应。然而，酶可以帮助自发反应更快地发生。酶通过将底物定向到反应所需的位置来帮助催化反应。如果没有酶，底物就必须以一定的方向和能量相互碰撞，这是非常罕见的。酶可以降低反应的活化能，但对反应的总自由能变化没有影响;回想一下动力学和热力学的区别。

酶可以被酶途径的最终产物所抑制。这在ATP作为ATP产生途径中发现的酶的抑制剂的例子中得到了说明。这可以防止某种最终产品的过剩。竞争性抑制剂不能降低酶的活性．在存在竞争性抑制剂的情况下，仍然可以获得最大的速度，但这需要更高的底物浓度。非竞争性抑制剂可以降低酶的活性．这是因为非竞争性抑制剂与活性位点以外的位点结合，称为变构结合位点。

酶在反应过程中不会被消耗或消耗掉，而只是通过使反应“更容易”发生来增加反应速率，即降低活化能。平衡不因酶的存在而改变。有催化RNA分子(核糖体)的例子，因此生物催化剂并不总是蛋白质。