x射线晶体学是一种非常强大的技术，用于确定蛋白质的结构。首先要得到蛋白质的晶体，然后用x射线照射样品，观察得到的衍射图样。

平衡离心是一种分离技术。FPLC用于纯化蛋白质。LCMS用于快速分析大样本多肽。

微阵列是一种带有许多短DNA片段副本的芯片，它可以让你同时可视化无限基因的表达水平。它只告诉你一个样本中有多少个基因的拷贝，而没有给出基因序列/长度等任何信息。

光学显微镜可将样品放大1000倍。这还不足以可视化细胞中的细胞器等亚细胞结构。电子显微镜可以将样品放大1000倍以上，因此可以用来观察亚细胞结构。扫描和透射电子显微镜都能放大到这个程度。

扫描电子显微镜在样品表面发射一束电子束。这个梁的长度随着试件从滑道上的高度变化而变化。显微镜可以检测光束长度的变化，并生成标本的3D图像。所有列出的其他形式的显微镜产生二维图像。

光学显微术使用光和玻璃透镜来放大图像。放大倍率越高，图像越模糊。特殊的染色技术被用来通过光学显微镜产生图像。电子在光学显微镜中不被利用。

光学显微镜不需要钨丝圈来产生可见光，只需要一个强而简单的光源。电子显微镜确实使用了钨圈和磁铁来达到这个目的。彼此的答案选择说明了两种显微镜的不同之处。

荧光标记是观察蛋白质定位的非常强大的工具。GFP(绿色荧光蛋白)是一种用于此目的的广泛使用的荧光标记。所有其他答案都是用于各种功能的标记。His和FLAG标签常用来纯化重组蛋白。TRX标签用于增溶和协助伴侣蛋白缺乏的生物中的重组蛋白折叠。

FRET是一种广泛用于研究蛋白质-蛋白质相互作用以及反应动力学的技术。这项技术的原理是将荧光团附着在蛋白质上，当受到适当波长的光刺激时，蛋白质会产生荧光。当试图检测两个物体之间的距离时，使用两个荧光团。第一种由外部光源刺激，第二种由激发荧光团产生的光刺激。第二个激发荧光团产生的光的存在或不存在可以帮助确定蛋白质-蛋白质相互作用。该技术也适用于蛋白质定位和检测结构域之间的距离。

在FRAP实验中，用荧光团标记一段膜。高强度暴露于膜的小区域用于“漂白”该区域，导致小区域零荧光。缺乏荧光的恢复只能让我们了解蛋白质的流动性:它是固定的。如果蛋白质是可移动的，那么标记的蛋白质将能够移动到漂白区域，使其恢复荧光。

虽然蛋白质可能确实被固定在细胞骨架或脂质筏的一部分上，但实验结果并不能直接得出这些结论。然而，它确实为研究人员指明了正确的方向，让他们更多地了解蛋白质的功能。FRAP并没有告诉我们任何关于蛋白质稳定性的信息。

GFP是一种荧光标记，在帮助可视化蛋白质方面非常有用在活的有机体内．标签会在蛋白质存在的组织中发出绿色的光。

所有其他选择都描述了帮助纯化重组蛋白的标签。因为所有这些标记从裂解细胞样本中分离出蛋白质，所以它们在跟踪蛋白质时没有用处在活的有机体内．