配体结合稳定了RTKs胞质结构域的二聚化，细胞内结构域可以相互反式磷酸化(自磷酸化)以激活激酶结构域。虽然有其他rtk的激活机制，但没有其他答案提供了正确的激活机制。

在这个特定的途径中，蛋白酪氨酸激酶磷酸化激活磷脂酶C (PLC)，然后催化水解，一种膜磷脂，分为IP3和DAG。然后IP3和DAG继续激活第二个信使级联。蛋白激酶可以被酪氨酸激酶激活，但PLC是IP3/DAG级联所特别需要的酶。

所有信号通路的第一步都是配体结合。这导致细胞外结构域二聚，诱导跨膜段构象变化。然后将细胞质蛋白酪氨酸激酶结构域拉近，以便它们可以交叉磷酸化导致受体酪氨酸激酶激活。胰岛素信号是受体酪氨酸激酶信号转导的一个主要例子，它的受体已经二聚。

SH2和SH3结构域是与胰岛素受体酪氨酸激酶底物相互作用的Src同源结构域。它们在ras激活的MAP激酶级联反应中尤其重要。SH2结构域由于其深的正精氨酸口袋，与磷酸酪氨酸残基紧密结合，而不与磷酸丝氨酸残基和磷酸苏氨酸残基结合。

ATP磷酸基最常见的转移点是向酪氨酸、丝氨酸和苏氨酸的羟基转移。酪氨酸和丝氨酸/苏氨酸特异性激酶尤其有助于调节信号转导。至于其他氨基酸，有时出现的另一种激酶是组氨酸激酶，主要存在于原核生物中。硫、氮和羧基并不是蛋白质中用于信号传递的磷酸化的典型目标。

胰岛素、血小板衍生生长因子和表皮生长因子都使用具有内在酪氨酸活性的受体。激素与激活酪氨酸激酶的受体结合。这反过来诱导受体转自磷酸化和激活-结构域下游分子。肾上腺素是一种激素，当结合时，激活G蛋白偶联受体并导致腺苷酸环化酶的激活。