变构(指“其他位点”)抑制包括分子与活性位点以外的位点结合。竞争性抑制涉及到抑制剂分子与酶活性位点的结合。这两种抑制形式都会降低酶催化反应的速率。

能够与酶结合并阻止酶到达的分子非竞争性抑制剂。以一氧化碳为例。这种分子与血红蛋白结合，但仍然附着在血红蛋白上。氧不能打破一氧化碳和血红素基团之间的共价键，因此是非竞争性的。一氧化碳永久地附着在血红素上，血红蛋白无法达到完全饱和的氧，因此是降低了。

酶上的变构位点结合增强子和抑制剂。由于这个问题只说明它与变构位点结合，该分子可能是酶的抑制剂或增强剂。回想一下，抑制剂抑制酶的活性，而增强剂增加酶的活性。

非竞争性抑制剂和/或激活剂与变构位点结合。另一方面，竞争性抑制剂与活性位点结合;因此，该分子不可能是竞争性抑制剂。竞争性抑制剂降低酶与底物的亲和力，而非竞争性抑制剂不改变亲和力。因为我们已经确定它不是竞争性抑制剂，所以这个分子不能降低亲和力。

非竞争性抑制的特征是酶的最大速度(或功效)下降。非竞争性抑制剂不可逆地与酶结合并阻止底物-酶的活性。这降低了酶的功效。与竞争性抑制不同，非竞争性抑制不能通过增加底物浓度来克服，因为抑制剂与酶之间存在不可逆的相互作用。

非竞争抑制不会改变米凯利斯-门腾常数，．这意味着在非竞争性抑制中，酶和底物之间的亲和力没有改变。非竞争性抑制剂与酶上的变构位点结合，通过改变活性位点来阻止底物-酶的相互作用。有时，非竞争性抑制剂允许底物-酶相互作用，但使酶活性失活;因此，非竞争性抑制剂有时允许底物结合，但它们总是阻止酶活性和酶反应。

这个问题表明，氮和氢原子之间的键发生在相邻的分子之间;因此，这是一个分子间键。回想一下，氢键是发生在氢原子和氮原子、氧原子或氟原子之间的分子间键。这意味着这个问题涉及的分子间键是氢键。氢键(和其他分子间键一样)是可逆的，可以通过施加一些能量而断开。由于抑制剂和酶之间的结合是可逆的，所以抑制剂必须是竞争性抑制剂。另一方面，非竞争性抑制剂不可逆地(通过共价键)结合到酶的变构位点上。

竞争性抑制剂可以通过增加底物浓度来克服。这是因为当存在过量的底物(底物与竞争酶的抑制剂竞争)时，抑制剂和酶之间可逆的弱键会被打破。竞争性抑制剂也会增加米克利斯-门通常数，．增加降低底物与酶的亲和力。

非竞争性抑制剂通过结合酶而不阻碍底物进入活性位点发挥作用。因此，酶对底物的亲和力不受影响但它确实会对酶形成最终产物的能力产生负面影响。因此，最大速度反应的速率降低了。