溶酶体中的水解酶对ph值敏感，在酸性环境中发挥最佳作用。更具体地说，当溶酶体的pH值变为酸性pH值4.8时，酶会变得更活跃。这些酶在碱性(碱性)环境中不能很好地发挥作用，或者根本不能发挥作用。由于这些酶具有消化能力，它们的pH激活有助于将其活性限制在溶酶体的腔内。

是酶催化反应的最大速度。当酶的所有活性位点都被底物占据时，新的开口将立即被多余的底物填满。酶被过量的底物饱和，因此反应速度不再取决于底物的浓度。

除酶是没有辅酶的全酶。没有假体酶，只有假体基团。磷酸化酶通常从底物中去除磷酸基，而激酶通常在底物中添加磷酸基。

从答案选项中，我们可以看到有各种各样的常数。但是，它是米凯利斯常数这表明底物的量，酶的反应将是其最大值的一半。其他常数虽然在某种程度上与酶促反应有关，但不能回答这个问题。

速率常数表示在任何给定时间点的反应速率，而平衡常数是一个热力学值，告诉我们反应的自发性。

酶的大小通常不能说明它所催化的反应速率。在考虑反应速度时，所有其他参数都被考虑在内。

一级反应是反应速率随反应物浓度直接变化的反应。零级反应是指反应速率与反应物浓度无关的反应。二级反应是反应速率直接随一种反应物浓度的平方变化的反应，或反应速率直接随两种反应物浓度变化的反应。

变构酶有多个活性位点，相互影响。当反应速度与酶浓度相比较时，变构酶通常具有s型曲线，从而显示协同作用。协同性是指当一个活性位点被底物结合时，其他活性位点更容易被底物结合。血红蛋白是一个显着的例子，蛋白质显示这种类型的酶动力学。

肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)都使用血红素基团与氧气结合。然而，Hb含有四个血红素基团，而Mb只含有一个。在配体结合图中，单配体结合表现为双曲线，而配合体结合表现为s型曲线。当一个配体(氧)与血红蛋白结合时，这使得第二个氧更容易更有利地结合，如此类推，第三个，最后是第四个氧;每一次氧结合都会让后面的氧更容易结合。这种行为导致了乙形曲线的形成——曲线的斜率随着压力的增加而增加，表明更好的结合能力，直到Hb开始完全被氧分子饱和。

共价修饰-例如磷酸化一个分子来激活它。

蛋白水解裂解——如裂解时酶原被激活。

与其他多肽结合-例如酶可能同时具有催化亚基和调节亚基-调节控制催化剂的活性。

变构调节-例如酶上的变构位点可以被分子结合，改变蛋白质的功能。

酶是底物特有的分子，能降低活化能，提高产物形成的反应速率。酶不改变产物形成的平衡;这一特性在酶的作用下保持不变。